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| 源: | エシェリヒア属大腸菌 | 浄化される: | 高性能液体クロマトグラフィー |
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| 体形: | 白いですか白そっくりの凍結乾燥させた粉 | 添加物: | 炭水化物 |
| 蛋白質内容: | 35% | 70% | 特定のactivityactivity: | プロ≥3800 USP units/mg |
| 影響のための: | ペプチッド指紋採取の分析 | のために使用される: | 蛋白質の配列 |
| ハイライト: | 細胞培養のトリプシン,トリプシンの酵素 |
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組換えのブタのトリプシンのペプチッド指紋採取の分析蛋白質の配列
記述
トリプシンはセリーンのプロテアーゼ家族のメンバーです。トリプシンはリジンおよびアルギニン アミノ酸の残余のCターミナル端のペプチッドを裂きます。トリプシンの最適pHはpH 7 - 10.です。酵素はセリーンのプロテアーゼ抑制剤、例えばPMSFと金属のキレート環を作る代理人、e.g.EDTAによって禁じられます。
組換えのブタのトリプシンはE.coliに表現され、高圧液体クロマトグラフィーによって浄化される遺伝的に設計された蛋白質です。カルボキシペプチダーゼAおよびキモトリプシンのような汚染の酵素活性がありません。PMSFのようなプロテアーゼ抑制剤は準備で含まれていません。
CAS:9002-07-7
欧州共同体:3.4.21.4
源:E.coliに表現されるブタのトリプシン。
利点
自由な動物起源:組換えのブタのトリプシンの使用はウイルスの存在の危険を除去し、他の潜在的な不定の代理人は動物得られたトリプシンで見つけました。YaxinBioの組換えのブタのトリプシンはAOFのレベル3.に属します。
Stablility:生殖不能の組換えのトリプシンによって凍結乾燥させる粉は汚染の危険を除去し、輸送および貯蔵の過程において活動の損失のチャンスを減らします。
高い純度:
1）組換えのブタのトリプシンは高められた比放射能を提供し、得られた酵素で見つけられるプロテアーゼの活動を汚染することを除去します。
2) キモトリプシンまたはカルボキシペプチダーゼA.のような他の汚染のプロテアーゼ。
主な特長
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源 |
エシェリヒア属大腸菌 |
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浄化される |
高性能液体クロマトグラフィー |
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フォーマット |
凍結乾燥する白 |
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比放射能 |
プロ≥3800 USP units/mg |
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純度（RP-HPLC） |
70%のβ-trysin前、NMT 20%のαトリプシン |
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汚染物の活動 |
キモトリプシン無し、カルボキシペプチダーゼA、および他のプロテアーゼの汚染物。 |
単位定義:トリプシンの活動の1つのUSPの単位は基質（1cmの軽い道）としてBAEEのpH7.6そして25℃で3.0mlの反作用の容積1分あたり0.003のデルタA253を、作り出します。
使用法を推薦して下さい
向けられた蛋白質への1mM HCl.Theの比率の組換えのトリプシンによってが1:1000 （w/w）へ1:50である1-10mg/mlを準備して下さい。最適pHはpH7-10です。
貯蔵の指示
凍結乾燥する組換えのトリプシンは密封された容器で2℃-8℃の下で貯えられるべきです。それは24か月以内に安定しています。分解されるの後で、それは-20℃の下で貯えられるべきです。 それは24か月以内に安定して、90%の上に活動は10倍によって繰り返された凍り、分解の後に残りました。
網:http://www.yaxinbio.comの電子メール:Zhaozhi@yaxinbio.com
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